Dlaczego Arnold Schwarzenegger słusznie miesza białko z alkoholem?

Niedawno Arnold Schwarzenegger zaprezentował swojego „super shake’a potreningowego”. W składzie znalazł się sok wiśniowy, banan, białko serwatkowe oraz sznaps (wysokoprocentowy trunek).

https://youtu.be/VP2fPTnt7RY

Arnold twierdzi, iż alkohol powoduje, że składniki odżywcze szybko trafiają do mięśni. Czy tak jest w rzeczywistości? To wątpliwe.

Zanim do tego dojdziemy, garść danych do interpretacji badań:

• piwo 500 ml 4,5% - zawiera 22,5 ml etanolu (~18 g) w 500 ml, czyli 126 kcal,
• piwo 500 ml 6% - zawiera 30 ml etanolu (23,7 g) w 500 ml, czyli 142,2 kcal,
• piwo 500 ml 10% - zawiera 50 ml etanolu (39,5 g) w 500 ml, czyli 276,5 kcal,
• wódka 250 ml (40% etanolu) - dostarcza 100 ml etanolu (78.9 g), czyli 552,3 kcal.

Przykładowo butelka 0,33 l piwa ciemnego, pełnego, dostarcza:

• 0,2-1,3 g tłuszczu,
• 3 g białka,
• 23,1 g węglowodanów,

Czyli 105 kcal. Dodatkowo wiemy, że piwo ciemne może zawierać ok. 20 ml etanolu w 0,33 l, czyli kolejne 140 kcal: łącznie ok. 245 kcal na butelkę 0,33 l.

Jennifer L. Steiner i wsp. wykazali, iż podanie myszom 3 g alkoholu na kg masy ciała, przy jednoczesnej stymulacji elektrycznej mięśni (która miała symulować 10 serii po 6 powtórzeń), ma ogromny wpływ na syntezę białek mięśniowych.

Grafika, która obrazuje syntezę białek mięśniowych po alkoholu.

Okazało się, iż podanie alkoholu spowodowało spadek syntezy białek mięśniowych w całym ustroju zwierząt (nie tylko w trenowanej kończynie):

• po 30 min. o 60%,
• po 4 h o 75%,
• po 12 h o 40%,

w porównaniu do grupy kontrolnej!

Fosforylacja S6K1 Thr421/Ser424, S6K1 Thr389 oraz rpS6 Ser240/244 została stłumiona przez podanie alkoholu po 30 min., 4 h oraz 12 h. Z kolei fosforylacja 4E-BP1 Ser65 została zmniejszona przez podanie etanolu o 61% po 4 h.

Alkohol a szlak sygnałowy powiązany z mTOR

Kinaza mTOR jest uważana za członka nadrodziny kinaz zależnych od kinazy 3-fosfatydyloinozytolu (PIKK), ponieważ C-koniec mTOR wykazuje silną homologię do domeny katalitycznej kinazy 3-fosfatydyloinozytolu (PI3K). Odpowiada ona m.in. za syntezę białek mięśniowych.

Myszy z genetycznie upośledzoną ekspresją wykazują ciężką miopatię prowadzącą do przedwczesnej śmierci w wieku od 22. do 38. tygodnia. Wiadomo, że mTORC1 jest kluczowym regulatorem masy mięśni szkieletowych w warunkach występujących po treningu (skurczach, rozciąganiu, mikrouszkodzeniach) i hipertrofii wywołanej obciążeniem mechanicznym, ablacji synergicznej, przerostu miotuby i wrażliwości na aminokwasy. MTOR współdziała z czynnikami zarówno hipertroficznymi, jak i mającymi wpływ na zanik mięśni szkieletowych.

Kinaza mTOR występuje w postaci dwóch funkcjonalnie odrębnych kompleksów białkowych:

• mTORC1 (mammalian target of rapamycin complex),
• mTORC2 (mammalian target of rapamycin complex 2).

Kompleks mTORC1 poprzez fosforylacjędwóch najlepiej scharakteryzowanych substratów: • kinazy rybosomalnej S6 (S6K1, ribosomal protein S6 kinase 1) • białka wiążącego eukariotyczny czynnik inicjacji translacji 4E (4E-BP1, Eukaryotic translation initiation factor 4E-binding protein 1) inicjuje translację białek kluczowych dla progresji cyklu komórkowego.

Aktywność kinazy mTOR jest regulowana przez sygnały, takie jak:

• czynniki wzrostu,
• dostępność składników odżywczych,
• hormony,
• stan energetyczny komórki,
• czynniki stresogenne (np. niedotlenienie, infekcje wirusowe, szok cieplny, uszkodzenie DNA).

W badaniu Duplanty AA i wsp. opublikowanym w końcu stycznia 2017 r., 10 wytrenowanych siłowo mężczyzn i 9 wytrenowanych kobiet wykonało 2 takie same sesje treningu siłowego. Było to 6 serii na maszynie Smitha. Po „treningu” wypili alkohol lub placebo. Przed, po 3 i 5 h pobrano próbki mięśnia obszernego bocznego (vastus lateralis). Sprawdzano zawartość fosforylowanego mTOR, S6K1 (substrat mTOR) oraz 4E-BP1 (białko wiążące eukariotyczny czynnik inicjacji translacji 4E).

S. Ambroziak: „Kinaza mTOR fosforyzuje i aktywuje kinazę S6K1, która wtedy pobudza inicjację syntezy białek przez fosforylację rybosomalnego białka S6 i innych białek biorących udział w translacji (np. eIF4B). S6K1 fosforyluje też zwrotnie samą kinazę mTOR, co zwiększa jej aktywność na drodze dodatniego sprzężenia zwrotnego.”

Dla mężczyzn efekt był bardzo wyraźny, a interakcja była silna:

• po 3 h aktywność mTOR oraz fosforylacja S6K1 oraz mTOR były wyższe w grupie placebo, niż w grupie pijącej alkohol.
• Nie znaleziono powiązania, między piciem alkoholu a 4E-BP1 u mężczyzn i kobiet.

Wniosek: trening siłowy wywołał podobny wpływ na ścieżkę sygnałową mTORC1 u mężczyzn i u kobiet, jednakże tylko u mężczyzn osłabił fosforylację białka S6K1 (efektora mTOR) oraz mTOR. Mężczyźni nie powinni pić alkoholu po treningu, gdyż może to upośledzać wywołaną treningiem adaptację i aktywację ścieżki sygnałowej mTORC1.

Alkohol silnie spowalnia syntezę białek mięśniowych!

W eksperymencie Evelyn B. Parr i wsp. z 2014 r. wzięło udział 8 aktywnych mężczyzn w wieku 21.4 ± 4.8 roku, masie ciała 79.3 ± 11.9 kg, szczytowym VO2 48.1 ± 4.8 mL / kg / min. oraz mających siłę w prostowaniu nóg siedząc średnio 104 ± 20 kg. Trenowali oni co najmniej 3 razy w tygodniu, przez więcej, niż 6 miesięcy.

Test wyglądał następująco:

• rozgrzewka, 5 powtórzeń prostowania nóg siedząc z obciążeniem 50% maksymalnego oraz 5 powtórzeń prostowania nóg siedząc z obciążeniem 60%,
• część główna: 8 serii po 5 powtórzeń prostowania nóg siedząc z ciężarem 80% maksymalnego (czyli dla osoby prostującej maksymalnie 104 kg, ciężar roboczy dla 8 serii wynosił ~ 83.2 kg),
• pomiędzy seriami zastosowano 3-minutowe przerwy, badani wypoczywali statycznie,
• 5 min. przerwy,
• 30 min. aerobów, intensywność 70% szczytowego pochłaniania tlenu,
• 2 minuty przerwy,
• 10 x 30 sekund interwałów z intensywnością 110% mocy szczytowej w czasie przyspieszeń oraz 30 sekund z intensywnością 50% mocy w trakcie odpoczynku (czyli 10 min. jazdy, w tym 300 sekund szybko oraz 300 sekund wolniej).

Dodać należy, iż jest to bardzo ciekawa formuła, w której mamy tak naprawdę 3 rodzaje treningu: oporowy (beztlenowy), aerobowy oraz interwałowy (mieszany tlenowo-beztlenowy).

48 h przed badaniami mężczyźni mieli wstrzymać się od intensywnego treningu. Zapewniono im żywność i napoje – 6000 kJ, odpowiadało to 3.1 węglowodanów na kg masy ciała, 0.5 g tłuszczu na kg masy ciała oraz 0.4 g protein na kg masy ciała. Miał to być ich ostatni posiłek przed eksperymentem. Mieli również odnotować rzeczy zjadane na 24 h przed badaniem. W losowy sposób mężczyźni mieli ukończyć 3 próby. Każdą z nich oddzielało 14 dni. W tym czasie mężczyźni kontynuowali swoje aktywności fizyczne oraz diety. W czasie 3 prób oceniono syntezę białek mięśniowych.

Mężczyźni spożyli 500 ml napoju:

• z 25 g protein (grupa PRO) podawano izolat białka serwatkowego (łącznie 50 g protein pochodzących WPI, izolatu białka serwatkowego); uwaga: od razu po zakończeniu treningu oraz po 4 h po jego zakończeniu dostarczano 25 g WPI,
• z alkoholem (1.5 g / kg masy ciała) razem z proteinami (ALC-PRO),
• z węglowodanami oraz alkoholem (25 g maltodekstryn) (ALC-CHO).

Picie alkoholu rozpoczynano po przyjęciu białka serwatkowego, w jakiś czas po zakończeniu treningu i kontynuowano przez 3 h. Czyli:

• dla osoby ważącej 80 kg – 120 g etanolu, a jest to ok. 152 ml czystego etanolu, czyli 380 ml wódki),
• osoba ważąca 50 kg wypiłaby 75 g etanolu (jedno piwo 500 ml, 6% zawiera 23.4 g etanolu). Tak więc panie musiałyby spożyć odpowiednik nieco ponad 3 piw 6% lub ~235 ml wódki,
• osoba ważąca 100 kg wypiłaby 150 g etanolu (jedno piwo 500 ml, 6% zawiera 23.4 g etanolu). Tak więc mężczyźni ważący 100 kg musieli spożyć odpowiednik ponad 6 piw 500 ml 6% lub 470 ml wódki 40%.

Alkohol w badaniu (1.5 g na kg masy ciała) dobrano wg dawki, którą gracze futbolu deklarowali w swojej codziennej diecie. Alkohol badani zaczynali pić 1 h po treningu, w 6 porcjach mających 60 ml wódki (dawkę dobierano wg wagi osoby) oraz 240 ml soku pomarańczowego. Drinki były wypijane w ciągu 3 h po zakończeniu treningu. Badani zjedli posiłek węglowodanowy (1.5 g węglowodanów na kg masy ciała) 2 h po treningu. Pobrano próbki mięśni w spoczynku, po 2 i 8 h od zakończenia ćwiczeń.

Wyniki:

• w grupach, które spożywały alkohol, jego stężenie we krwi było podniesione w trakcie regeneracji,
• fosforylacja mTOR Ser2448 2 h po wysiłku, była wyższa w grupie, która spożywała proteiny, w porównaniu do grup ALC-PRO i ALC-CHO,
• fosforylacja p70S6K (marker szybkości syntezy białek mięśniowych) była wyższa 2 h po wysiłku w grupie, która spożywała alkohol i proteiny oraz same proteiny, w porównaniu do grupy spożywającej napój z węglowodanami oraz alkoholem,
• tempo syntezy białek mięśniowych wzrosło we wszystkich grupach (od 29 do 109%), jednakże same proteiny okazały się najlepsze w tym względzie,
• mężczyźni, którzy spożywali alkohol + proteiny, mieli 24% gorsze rezultaty, a alkohol z węglowodanami spowolnił syntezę białek mięśniowych aż o 37%.

Innymi słowy, synteza białek mięśniowych wzrosła we wszystkich grupach, jednakże:

• w próbie z samą proteiną WPI, synteza białek mięśniowych przebiegała 24% szybciej (w porównaniu do warunków, gdy do białka dodano alkohol),
• synteza białek mięśniowych przebiegała 37% szybciej, jeśli badani spożywali tylko białko WPI (w porównaniu do warunków, gdy pili alkohol i węglowodany).

W kolejnym badaniu Smiles WJ i wsp. z 2016 r., 8 mężczyzn ukończyło 3 różne sesje. Podawano im:

• proteiny serwatkowe (grupa PRO),
• alkohol razem z proteinami (ALC-PRO),
• alkohol z węglowodanami (ALC-CHO).

Pobrano próbki mięśni w spoczynku, po 2 i 8 h od zakończenia ćwiczeń.

Wyniki:

• ekspresja białek Atg – genów związanych z autofagią (autophagy-related genes) zmniejszyła się (w porównaniu do stanu w spoczynku) w grupie alkoholu i węglowodanów, jednak nie w grupie alkoholu i białka serwatkowego,
• odnotowano równoległy wzrost białka p62 (jeden z podstawowych markerów autofagii) oraz PINK1 (mitochondrialnej kinazy serynowo-treoninowej) z jednoczesnym spadkiem zawartości BNIP3 (białko z rodziny Bcl2; BCL2/adenovirus E1B 19kDa interacting protein 3).

Co znaczą powyższe zapisy? Gdy jednocześnie podawano alkohol i węglowodany zmniejszona została zdolność specyficznej dla mitochondriów autofagii (jej swoistej odmiany – mitofagii). Jest to proces degradacji mitochondriów (ich trawienia).

Fragmentacja DNA wzrosła w obu przypadkach, gdy alkohol był spożywany razem z białkiem

Spożywanie alkoholu razem z proteinami po treningu może mieć pewien wpływ ochronny dla mitochondrialnej biogenezy, która chroni homeostazę komórkową

Podsumowanie

W badaniach używane są dość duże dawki alkoholu – można mieć do tego zastrzeżenia. Jednakże pomijając ten aspekt, istnieją przesłanki, by uważać, iż spożycie alkoholu wcale nie pomaga sportowcom, a wręcz ma negatywny wpływ na regenerację mięśni i przyrost masy mięśniowej (supresja kluczowego szlaku powiązanego z mTOR, co ma wpływ na syntezę białek mięśniowych).

Stosowanie porady Arnolda jest w tym przypadku kiepskim pomysłem. Ponadto alkohol jest rakotwórczy (wielokrotnie bardziej dla palaczy) i ma wpływ na narządy kluczowe dla kulturystów, sięgających po farmakologię.

Referencje:

Jennifer L. Steinercorresponding author and Charles H. Lang “Alcohol impairs skeletal muscle protein synthesis and mTOR signaling in a time-dependent manner following electrically stimulated muscle contraction” https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4233249/

Evelyn B. Parr,1 Donny M. Camera,1 José L. Areta,1 Louise M. Burke,2 Stuart M. Phillips,3 John A. Hawley, and Vernon G. Coffey6 “Alcohol Ingestion Impairs Maximal Post-Exercise Rates of Myofibrillar Protein Synthesis following a Single Bout of Concurrent Training” https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3922864/

Smiles WJ1, Parr EB1, Coffey VG2, Lacham-Kaplan O1, Hawley JA1,3, Camera DM4. “Protein coingestion with alcohol following strenuous exercise attenuates alcohol-induced intramyocellular apoptosis and inhibition of autophagy.” https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27677502

Natalia Lisiak, Ewa Totoń, Maria Rybczyńska „Autofagia, nowe perspektywy w terapii przeciwnowotworowej”http://www.phmd.pl/fulltxt.php?ICID=1111361

Monika Toma1, Tomasz Skorski2, Tomasz Śliwiński „Syntetyczna letalność jako funkcjonalne narzędzie w badaniach podstawowych oraz w terapii przeciwnowotworowej” http://www.phmd.pl/fulltxt.php?ICID=1119792

Ewelina Świderek, Leon Strządała „Autofagia i białko BNIP3 w nowotworach” http://www.phmd.pl/fulltxt.php?ICID=1048712

Duplanty AA1, Budnar RG, Luk HY, Levitt DE, Hill DW, McFarlin BK, Huggett DB, Vingren JL “Effect of Acute Alcohol Ingestion on Resistance Exercise-Induced mTORC1 Signaling in Human Muscle.” https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27135475

Bożena Gabryel1, Agata Kapałka1, Wojciech Sobczyk1, Krzysztof Łabuzek2, Agnieszka Gawęda3, Małgorzata Janas-Kozik „Dysregulacja szlaku sygnałowego mTOR w patogenezie zaburzeń ze spektrum autystycznego”

Edyta Ulińska, Michał Matysiak „Aspekty kliniczne znaczenia kinazy Mtor w patogenezie ostrej białaczki limfoblastycznej u dzieci” https://journals.viamedica.pl/journal_of_transfusion_medicine/article/download/42496/28920

Mee-Sup Yoon „mTOR as a Key Regulator in Maintaining Skeletal Muscle Mass” https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5650960/